1. 蛋白质谱
ABPP (Activity-based protein profiling) 技术是运用化学合成的具有高选择性的分子探针(activity-based probe，ABP)对蛋白质的结构与功能进行研究的新型技术。
它整合了生物学和化学学科的各自优势，以一种相对简单明了的方法在分子、细胞水平研究活性小分子与生物大分子之间的复杂相互作用，从而从分子水平揭示生物体在生理或病理状态下的关键调控机制。
ABPP技术目前应用于对重要药物靶点蛋白质的结构与功能研究的主要方法之一。
2. 蛋白质谱检测
1.圆二色光谱(简称CD谱)是应用最为广泛的测定蛋白质二级结构的方法，是研究稀溶液中蛋白质构象的一种快速、简单、较准确的方法。
它可以在溶液状态下测定，较接近其生理状态。而且测定方法快速简便，对构象变化灵敏，所以它是目前研究蛋白质二级结构的主要手段之一，并已广泛应用于蛋白质的构象研究中。
3. 蛋白质谱对样品的要求
1、根据蛋白的特性，一般可以有以下5种纯化方法。目前平台配备的主要是前四种层析纯化的各种凝胶柱。反相层析技术在一般的蛋白纯化中较少使用，下面将详细介绍常用的前四种层析技术原理及特点。
2、凝胶过滤层析，根据大小和形状分离，这种分离方式是非吸附性的，整个分离过程中只需要一种缓冲液，实验操作方便。在峰谱图中，出峰顺序是：大分子先流出层析柱，小分子后出。
3、离子交换层析，不同蛋白质的等电点（pI，isoelectric point）特性，使在不同pH缓冲液条件下所带正／负净电荷不同，选择不同的离子交换柱实现分离。离子交换层析属于吸附性分离方式，纯化过程中它具有可逆、操控性强及实现样品浓缩等特点。在精纯实验中是常与其它方法相结合使用的主要技术。
4、亲和层析，通过生物分子之间的特异性相互作用来实现分离的层析方法。亲和层析具有高选择性、高纯度、快速、浓缩等特点，在重组蛋白的分离中多作为第一步的粗纯，实现对绝大部分杂质蛋白的去除。
5、疏水相互作用层析，依据生物分子间疏水性差别实现分离的一种层析方式。高离子强度下，增进蛋白质中的疏水性氨基酸与层析介质间的疏水性相互作用，削弱其静电作用力。洗脱时，降低流动相离子强度，削弱蛋白质分子与层析介质间的疏水作用，实现目的蛋白的纯化和收集。
6、疏水作用层析也属于吸附性分离方式，对具有疏水特性的目的蛋白具有高选择性和浓缩等特点。
4. 蛋白质谱数据库
String数据库是一个搜寻蛋白质之间相互作用的数据库。该数据库可应用于2031个物种，包含960万种蛋白和1380万中蛋白质之间的相互作用。
它除了包含有实验数据、从PubMed摘要中挖掘的结果和综合其他数据库数据外，还有利用生物信息学的方法预测的结果。研究蛋白之间的相互作用网络，有助于挖掘核心的调控基因。String数据库目前更新到Version 11。
5. 蛋白质谱仪功能
蛋白双向电泳实验原理:
双向电泳是目前为止非常有效、使用非常多的蛋白分离方法。差异蛋白质组学是在双向电泳后用考麻斯亮蓝、银离子或荧光染料等将蛋白斑点染色，出后比较差异。
蛋白质组学双向电泳技术服务项目:
1.根据客户需求定制蛋白质组学实验方案； 2.各种规格胶条长度的双向电泳；
3.考麻斯亮蓝染色、银离子染色；
4.DIGE系统双向电泳；
5.图像分析；
6.切胶质谱分析。
蛋白双向电泳实验
双向电泳(two dimensional electrophoresis)是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳(按照pl分离)，然后再进行SDS-PAGE (按照分子大小)，经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。
6. 蛋白质谱仪器
血氧仪主要是用来监测患者的脉搏、血氧饱和度，以及血流灌注指数等指标的便携性仪器。其中最主要的是看血氧饱和度，血氧饱和度是指结合了氧气的血红蛋白占所有血红蛋白的含量。
7. 蛋白质谱的原理与使用
蛋白质芯片是一种高通量的蛋白功能分析技术，可用于蛋白质表达谱分析，研究蛋白质与蛋白质的相互作用，甚至DNA－蛋白质、RNA－蛋白质的相互作用，筛选药物作用的蛋白靶点等。
原理
蛋白芯片技术的研究对象是蛋白质，其原理是对固相载体进行特殊的化学处理，再将已知的蛋白分子产物固定其上（如酶、抗原、抗体、受体、配体、细胞因子等），根据这些生物分子的特性，捕获能与之特异性结合的待测蛋白（存在于血清、血浆、淋巴、间质液、尿液、渗出液、细胞溶解液、分泌液等），经洗涤、纯化，再进行确认和生化分析；它为获得重要生命信息（如未知蛋白组分、序列。体内表达水平生物学功能、与其他分子的相互调控关系、药物筛选、药物靶位的选择等）提供有力的技术支持。