1. 测蛋白质方法
血红蛋白最常用的测定方法就是比色法，通过血细胞分析仪，就能够自动分析出血红蛋白的浓度。在临床上，血红蛋白是测定一个人是否贫血的指标。正常成年男性血红蛋白的浓度是120-160g/L，成年女性是110-150g/L。
2. 测蛋白质的方法
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第一步、用干净的勺子盛取6克蛋白粉末铺撒在称量盘中,注意不要使粉末洒出盘外或掉落在盘子边缘,以免仪器测试过程中自动停机,因为蛋白粉不耐高温,因此只须设定温度为105℃,时间设置定时7分钟,按开始键开始测量,7分钟后测量结束;数据结果显示17.28%。
第二步、由于第一次测量数据偏高,证明蛋白粉可能受潮,因此再进行二次测量。同样盛取6克蛋白粉末,温度照样设定105℃,定时7分钟,按开始键开始测量,7分钟后仪器鸣笛测量结束;最后数据显示16.69%。
最终检验出这批蛋白粉受潮了,通过使用蛋白粉水分测试仪的实验得出结论:蛋白粉中的水分
3. 双缩脲试剂检测蛋白质方法
稀释蛋清的原因是若不稀释，蛋白液会与双缩脲试剂发生反应，从而会粘附在试管壁上，使反应不容易彻底，并且试管也不容易刷洗干净。
4. 测定蛋白质的三种方法
蛋白质是荷兰科学家格利特·马尔德在1838年发现的。
他观察到有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。蛋白质是生物体内一种极重要的高分子有机物，占人体干重的54%。蛋白质主要由氨基酸组成，因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。人体中估计有10万种以上的蛋白质。生命是物质运动的高级形式，这种运动方式是通过蛋白质来实现的，所以蛋白质有极其重要的生物学意义。人体的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。生命运动需要蛋白质，也离不开蛋白质。1845年由一位内科医生兼化学病理学家HenryBenceJones首次描述了这种蛋白，为单克隆游离免疫球蛋白轻链（病理状态下，轻链合成过多，则游离于血清中）。蛋白质肿瘤标志是最早发现的标志物。如β2微球蛋白、免疫球蛋白。一般来讲这类标志物特异性稍差，但检测方法相对比较容易，常作常规检测项目。5. 测蛋白质方法有哪些
蛋白质的存在影响酸碱滴定中所用某些指示剂的颜色变化，从而改变这些染料的光吸收。
在些基础上发展了蛋白质染色测定方法。涉及的指示剂有甲基橙、考马斯亮蓝、溴甲酚绿和溴甲酚紫。目前广泛使用的染料是考马斯亮蓝。考马斯亮蓝G-250在酸性溶液中为棕红色，当它与蛋白质通过范德华键结合后，变为蓝色，且在蛋白质一定浓度范围内符合比尔定律，可在595nm处比色测定。2—5分钟即呈最大光吸收，至少稳定1小时。在0.01—1.0 mg蛋白质/ml范围内均可。该法操作简便迅速，消耗样品量少，但不同蛋白质之间差异大，且标准曲线线性差。高浓度的Tris、EDTA、尿素、甘油、蔗糖、丙酮、硫酸铵和去污剂时测定有干扰。缓冲液浓度过高时，改变测定液pH值会影响显色。考马斯亮蓝染色能力强，比色杯不洗干净会影响光吸收值，不可用石英怀测定
6. 测定蛋白质的方法
蛋白质印迹（免疫印迹试验）即Western Blot物、物化免疫遗传用种实验其基本原理通特异性抗体凝胶电泳处理细胞或物组织品进行着色通析着色位置着色深度获特定蛋白质所析细胞或组织表达情况信息
蛋白质印迹由瑞士米歇尔弗雷德希物研究所（Friedrich Miescher Institute）Harry Towbin1979提尼尔·伯奈特（Neal Burnette）于1981所著《析物化》（Analytical Biochemistry）首称Western Blot蛋白免疫印迹（Western Blot）电泳离细胞或组织总蛋白质凝胶转移固相支持物NC膜或PVDF膜用特异性抗体检测某特定抗原种蛋白质检测技术现已广泛应用于基蛋白水平表达研究、抗体性检测疾病早期诊断等面
7. 测蛋白质方法有哪几种
1、凯氏定氮法
凯氏定氮法是测定化合物或混合物中总氮量的一种方法。即在有催化剂的条件下，用浓硫酸消化样品将有机氮都转变成无机铵盐，然后在碱性条件下将铵盐转化为氨，随水蒸气蒸馏出来并为过量的硼酸液吸收，再以标准盐酸滴定，就可计算出样品中的氮量。
由于蛋白质含氮量比较恒定，可由其氮量计算蛋白质含量，故此法是经典的蛋白质定量方法。
优点：可用于所有食品的蛋白质分析中；操作相对比较简单；实验费用较低；结果准确，是一种测定蛋白质的经典方法；用改进方法（微量凯氏定氮法）可测定样品中微量的蛋白质。
缺点：凯氏定氮法只是一个氧化还原反应,把低价氮氧化并转为氨盐来测定,而不能把高价氮还原为氮盐的形式,所以不可以测出物质中所有价态的氮含量。